Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): R. G. Sierra, X. Wang, S. Schorb, M. Barthelmess, K. U. Kuhnel, R. A. Kirian, J. D. Bozek, D. Pietschner, H. Graafsma, B. Nilsson, T. Gorkhover, S. Boutet, O. Jonsson, I. Grotjohann, C. Reich, M. Svenda, G. Schaller, A. Rudenko, L. Lomb, F. R. Maia, S. W. Epp, R. L. Shoeman, M. J. Bogan, A. Barty, R. B. Doak, J. Krzywinski, D. Rupp, N. Coppola, H. Soltau, C. Bostedt, S. Marchesini, G. Hauser, J. Andreasson, D. P. DePonte, H. Gorke, B. Erk, M. Adolph, K. Nass, T. A. White, S. Bajt, N. Timneanu, I. Andersson, C. D. Schroter, M. M. Seibert, G. Potdevin, A. Rocker, L. Gumprecht, J. Ullrich, F. Krasniqi, S. Stern, R. Hartmann, M. Bott, L. Foucar, A. Aquila, R. Andritschke, J. Hajdu, D. Rolles, H. Hirsemann, B. Rudek, T. R. Barends, S. Herrmann, P. Holl, I. Schlichting, C. Y. Hampton, G. Weidenspointner, A. V. Martin, L. Struder, F. Schopper, R. Neutze, C. Caleman, M. Liang, G. J. Williams, A. Homke, J. Schulz, D. Starodub, N. Kimmel, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
