Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): R. Neutze, I. Schlichting, C. Caleman, N. Kimmel, G. Weidenspointner, A. Homke, M. Liang, D. Starodub, R. G. Sierra, X. Wang, S. Schorb, B. Nilsson, G. J. Williams, M. Barthelmess, J. Schulz, D. Pietschner, R. A. Kirian, T. Gorkhover, S. Boutet, M. Svenda, K. U. Kuhnel, F. R. Maia, L. Lomb, J. D. Bozek, C. Reich, O. Jonsson, H. Graafsma, A. Rudenko, S. W. Epp, R. L. Shoeman, R. B. Doak, I. Grotjohann, C. Bostedt, N. Coppola, G. Schaller, A. Barty, M. J. Bogan, D. Rupp, S. Marchesini, G. Hauser, M. Adolph, J. Krzywinski, D. P. DePonte, H. Soltau, B. Erk, T. A. White, S. Bajt, K. Nass, F. Krasniqi, L. Gumprecht, J. Andreasson, C. D. Schroter, N. Timneanu, H. Gorke, A. Rocker, M. M. Seibert, R. Hartmann, S. Stern, R. Andritschke, I. Andersson, B. Rudek, G. Potdevin, A. Aquila, M. Bott, J. Ullrich, D. Rolles, T. R. Barends, S. Herrmann, L. Foucar, F. Schopper, L. Struder, J. Hajdu, C. Y. Hampton, P. Holl, H. Hirsemann, A. V. Martin, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
