Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): A. Rocker, I. Schlichting, F. Krasniqi, G. Weidenspointner, C. D. Schroter, R. Andritschke, S. W. Epp, M. Bott, R. L. Shoeman, D. Rolles, G. J. Williams, B. Rudek, J. Schulz, A. Aquila, S. Marchesini, L. Struder, P. Holl, A. V. Martin, J. D. Bozek, F. Schopper, H. Graafsma, C. Y. Hampton, K. U. Kuhnel, N. Kimmel, T. A. White, M. Liang, S. Bajt, D. Starodub, G. Schaller, C. Caleman, A. Homke, I. Grotjohann, S. Stern, M. Barthelmess, R. Hartmann, R. A. Kirian, D. Pietschner, B. Nilsson, J. Krzywinski, H. Soltau, M. Svenda, S. Herrmann, L. Lomb, O. Jonsson, T. R. Barends, A. Rudenko, J. Andreasson, F. R. Maia, H. Gorke, C. Reich, K. Nass, R. B. Doak, N. Coppola, M. J. Bogan, R. Neutze, D. Rupp, G. Potdevin, C. Bostedt, J. Ullrich, A. Barty, I. Andersson, S. Schorb, M. Adolph, R. G. Sierra, X. Wang, B. Erk, J. Hajdu, G. Hauser, H. Hirsemann, D. P. DePonte, L. Foucar, L. Gumprecht, N. Timneanu, T. Gorkhover, M. M. Seibert, S. Boutet, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
