Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): N. Kimmel, M. Liang, T. A. White, H. Graafsma, A. Aquila, S. Bajt, K. U. Kuhnel, D. Rolles, J. D. Bozek, B. Rudek, R. A. Kirian, M. Barthelmess, F. Schopper, R. Hartmann, C. Y. Hampton, I. Grotjohann, A. V. Martin, S. Stern, G. Schaller, M. Svenda, L. Lomb, O. Jonsson, J. Krzywinski, C. Caleman, T. R. Barends, H. Soltau, A. Homke, S. Herrmann, D. Starodub, R. B. Doak, N. Coppola, M. J. Bogan, H. Gorke, R. Neutze, K. Nass, D. Pietschner, J. Andreasson, B. Nilsson, M. Adolph, R. G. Sierra, J. Ullrich, C. Reich, X. Wang, I. Andersson, A. Rudenko, S. Schorb, G. Potdevin, F. R. Maia, M. M. Seibert, L. Gumprecht, N. Timneanu, T. Gorkhover, H. Hirsemann, A. Barty, S. Boutet, L. Foucar, D. Rupp, J. Hajdu, C. Bostedt, R. Andritschke, M. Bott, G. Weidenspointner, G. Hauser, R. L. Shoeman, D. P. DePonte, I. Schlichting, B. Erk, S. W. Epp, L. Struder, P. Holl, J. Schulz, C. D. Schroter, A. Rocker, S. Marchesini, G. J. Williams, F. Krasniqi, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
