Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): C. Bostedt, G. J. Williams, A. Barty, J. Schulz, R. Neutze, D. Rupp, M. Adolph, G. Hauser, J. D. Bozek, R. G. Sierra, D. P. DePonte, H. Graafsma, X. Wang, B. Erk, K. U. Kuhnel, S. Schorb, L. Gumprecht, N. Timneanu, M. M. Seibert, C. D. Schroter, G. Schaller, T. Gorkhover, A. Rocker, S. Boutet, F. Krasniqi, I. Grotjohann, M. Bott, R. Andritschke, A. Aquila, J. Krzywinski, R. L. Shoeman, D. Rolles, H. Soltau, B. Rudek, S. W. Epp, L. Struder, P. Holl, F. Schopper, J. Andreasson, C. Y. Hampton, H. Gorke, A. V. Martin, K. Nass, S. Marchesini, N. Kimmel, M. Liang, C. Caleman, G. Potdevin, T. A. White, A. Homke, J. Ullrich, S. Bajt, D. Starodub, I. Andersson, M. Barthelmess, R. A. Kirian, J. Hajdu, R. Hartmann, D. Pietschner, H. Hirsemann, B. Nilsson, L. Foucar, S. Stern, L. Lomb, O. Jonsson, M. Svenda, C. Reich, G. Weidenspointner, T. R. Barends, A. Rudenko, S. Herrmann, F. R. Maia, I. Schlichting, N. Coppola, M. J. Bogan, R. B. Doak, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
