Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): L. Foucar, C. Caleman, T. R. Barends, M. Bott, J. Hajdu, A. Homke, S. Herrmann, H. Hirsemann, R. Andritschke, D. Starodub, L. Struder, I. Schlichting, R. Neutze, G. Weidenspointner, P. Holl, D. Pietschner, B. Nilsson, R. G. Sierra, G. J. Williams, N. Kimmel, C. Reich, X. Wang, M. Liang, J. Schulz, A. Rudenko, S. Schorb, F. R. Maia, T. Gorkhover, M. Barthelmess, J. D. Bozek, A. Barty, S. Boutet, H. Graafsma, R. A. Kirian, D. Rupp, K. U. Kuhnel, C. Bostedt, I. Grotjohann, G. Hauser, R. L. Shoeman, G. Schaller, O. Jonsson, D. P. DePonte, M. Svenda, B. Erk, S. W. Epp, L. Lomb, N. Coppola, C. D. Schroter, M. J. Bogan, J. Krzywinski, A. Rocker, S. Marchesini, H. Soltau, R. B. Doak, F. Krasniqi, T. A. White, M. Adolph, J. Andreasson, A. Aquila, S. Bajt, H. Gorke, D. Rolles, K. Nass, B. Rudek, R. Hartmann, G. Potdevin, N. Timneanu, C. Y. Hampton, M. M. Seibert, J. Ullrich, A. V. Martin, S. Stern, L. Gumprecht, I. Andersson, F. Schopper, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
