Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): B. Rudek, A. Aquila, T. Gorkhover, N. Kimmel, D. Rolles, S. Boutet, M. Liang, I. Grotjohann, G. Schaller, F. Schopper, S. W. Epp, C. Y. Hampton, R. L. Shoeman, M. Barthelmess, A. V. Martin, R. A. Kirian, H. Soltau, J. Krzywinski, D. Starodub, S. Marchesini, M. Svenda, C. Caleman, L. Lomb, A. Homke, O. Jonsson, K. Nass, J. Andreasson, H. Gorke, B. Nilsson, R. B. Doak, T. A. White, N. Coppola, D. Pietschner, S. Bajt, M. J. Bogan, J. Ullrich, I. Andersson, G. Potdevin, F. R. Maia, S. Stern, C. Reich, R. Hartmann, M. Adolph, A. Rudenko, H. Hirsemann, L. Foucar, J. Hajdu, C. Bostedt, L. Gumprecht, A. Barty, T. R. Barends, N. Timneanu, D. Rupp, S. Herrmann, M. M. Seibert, I. Schlichting, G. Weidenspointner, B. Erk, R. Andritschke, G. Hauser, D. P. DePonte, R. Neutze, M. Bott, J. Schulz, G. J. Williams, F. Krasniqi, S. Schorb, C. D. Schroter, R. G. Sierra, L. Struder, A. Rocker, X. Wang, P. Holl, H. Graafsma, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
