Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): M. Svenda, L. Lomb, S. Stern, O. Jonsson, R. Hartmann, H. Graafsma, A. Rudenko, K. U. Kuhnel, F. R. Maia, J. D. Bozek, C. Reich, M. J. Bogan, T. R. Barends, R. B. Doak, S. Herrmann, N. Coppola, A. Barty, D. Rupp, I. Grotjohann, C. Bostedt, G. Schaller, R. Neutze, M. Adolph, D. P. DePonte, H. Soltau, B. Erk, G. Hauser, J. Krzywinski, M. M. Seibert, X. Wang, L. Gumprecht, S. Schorb, N. Timneanu, R. G. Sierra, A. Rocker, K. Nass, F. Krasniqi, J. Andreasson, C. D. Schroter, H. Gorke, R. Andritschke, S. Boutet, M. Bott, T. Gorkhover, J. Ullrich, D. Rolles, I. Andersson, B. Rudek, G. Potdevin, A. Aquila, P. Holl, R. L. Shoeman, L. Struder, S. W. Epp, C. Y. Hampton, H. Hirsemann, A. V. Martin, L. Foucar, F. Schopper, J. Hajdu, M. Liang, S. Marchesini, N. Kimmel, A. Homke, D. Starodub, I. Schlichting, C. Caleman, G. Weidenspointner, R. A. Kirian, S. Bajt, M. Barthelmess, T. A. White, D. Pietschner, B. Nilsson, G. J. Williams, J. Schulz, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
