Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): C. D. Schroter, P. Holl, R. L. Shoeman, A. Rocker, F. Krasniqi, L. Struder, S. W. Epp, I. Grotjohann, G. Schaller, A. Aquila, M. Liang, D. Rolles, S. Marchesini, B. Rudek, N. Kimmel, H. Soltau, J. Krzywinski, T. A. White, C. Y. Hampton, R. A. Kirian, S. Bajt, A. V. Martin, F. Schopper, M. Barthelmess, K. Nass, J. Andreasson, H. Gorke, O. Jonsson, R. Hartmann, A. Homke, M. Svenda, D. Starodub, L. Lomb, S. Stern, C. Caleman, J. Ullrich, I. Andersson, G. Potdevin, M. J. Bogan, T. R. Barends, D. Pietschner, R. B. Doak, S. Herrmann, B. Nilsson, N. Coppola, H. Hirsemann, L. Foucar, J. Hajdu, C. Reich, R. Neutze, A. Rudenko, F. R. Maia, M. Adolph, I. Schlichting, G. Weidenspointner, R. G. Sierra, A. Barty, M. M. Seibert, X. Wang, D. Rupp, L. Gumprecht, S. Schorb, C. Bostedt, N. Timneanu, G. J. Williams, J. Schulz, M. Bott, T. Gorkhover, D. P. DePonte, R. Andritschke, S. Boutet, B. Erk, G. Hauser, H. Graafsma, K. U. Kuhnel, J. D. Bozek, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography
