Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): D. P. DePonte, H. Hirsemann, L. Lomb, B. Erk, L. Foucar, O. Jonsson, G. Hauser, J. Hajdu, M. Svenda, S. Marchesini, A. Rocker, N. Coppola, F. Krasniqi, I. Schlichting, M. J. Bogan, C. D. Schroter, G. Weidenspointner, R. B. Doak, T. A. White, S. Bajt, D. Rolles, M. Adolph, B. Rudek, G. J. Williams, A. Aquila, J. Schulz, R. Hartmann, S. Stern, C. Y. Hampton, H. Graafsma, L. Gumprecht, A. V. Martin, K. U. Kuhnel, N. Timneanu, F. Schopper, J. D. Bozek, M. M. Seibert, T. R. Barends, S. Herrmann, A. Homke, D. Starodub, I. Grotjohann, M. Bott, C. Caleman, G. Schaller, R. Andritschke, R. Neutze, D. Pietschner, H. Soltau, L. Struder, B. Nilsson, P. Holl, J. Krzywinski, R. G. Sierra, X. Wang, S. Schorb, A. Rudenko, K. Nass, N. Kimmel, F. R. Maia, J. Andreasson, M. Liang, C. Reich, H. Gorke, T. Gorkhover, S. Boutet, J. Ullrich, D. Rupp, I. Andersson, M. Barthelmess, C. Bostedt, G. Potdevin, R. A. Kirian, A. Barty, R. L. Shoeman, S. W. Epp, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography