Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): H. Soltau, F. Krasniqi, T. Gorkhover, C. D. Schroter, S. Boutet, A. Rocker, J. Krzywinski, M. Svenda, L. Lomb, O. Jonsson, S. W. Epp, B. Rudek, K. Nass, R. L. Shoeman, A. Aquila, J. Andreasson, H. Gorke, D. Rolles, R. B. Doak, N. Coppola, M. J. Bogan, I. Andersson, F. Schopper, G. Potdevin, C. Y. Hampton, S. Marchesini, A. V. Martin, J. Ullrich, M. Adolph, T. A. White, C. Caleman, L. Foucar, S. Bajt, A. Homke, J. Hajdu, H. Hirsemann, D. Starodub, L. Gumprecht, N. Timneanu, M. M. Seibert, S. Stern, B. Nilsson, R. Hartmann, I. Schlichting, G. Weidenspointner, D. Pietschner, R. Andritschke, M. Bott, F. R. Maia, T. R. Barends, G. J. Williams, C. Reich, S. Herrmann, A. Rudenko, J. Schulz, L. Struder, P. Holl, C. Bostedt, K. U. Kuhnel, R. Neutze, A. Barty, J. D. Bozek, H. Graafsma, D. Rupp, N. Kimmel, M. Liang, R. G. Sierra, I. Grotjohann, G. Hauser, X. Wang, G. Schaller, D. P. DePonte, S. Schorb, B. Erk, R. A. Kirian, M. Barthelmess, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography