Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): J. D. Bozek, D. Pietschner, H. Graafsma, T. Gorkhover, B. Nilsson, K. U. Kuhnel, S. Boutet, M. Svenda, L. Lomb, O. Jonsson, G. Schaller, S. W. Epp, A. Rudenko, R. L. Shoeman, F. R. Maia, I. Grotjohann, C. Reich, R. B. Doak, N. Coppola, M. J. Bogan, A. Barty, J. Krzywinski, D. Rupp, H. Soltau, C. Bostedt, S. Marchesini, M. Adolph, D. P. DePonte, H. Gorke, T. A. White, B. Erk, K. Nass, S. Bajt, G. Hauser, J. Andreasson, M. M. Seibert, L. Gumprecht, N. Timneanu, G. Potdevin, S. Stern, A. Rocker, J. Ullrich, R. Hartmann, F. Krasniqi, I. Andersson, C. D. Schroter, R. Andritschke, M. Bott, J. Hajdu, D. Rolles, H. Hirsemann, T. R. Barends, B. Rudek, L. Foucar, S. Herrmann, A. Aquila, L. Struder, P. Holl, C. Y. Hampton, G. Weidenspointner, A. V. Martin, R. Neutze, F. Schopper, I. Schlichting, N. Kimmel, M. Liang, A. Homke, J. Schulz, R. G. Sierra, D. Starodub, X. Wang, C. Caleman, G. J. Williams, S. Schorb, R. A. Kirian, M. Barthelmess, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography