Femtosecond X-ray protein nanocrystallography
02 Feb 2011 | Publications | Contributor(s): T. R. Barends, B. Nilsson, R. A. Kirian, S. Herrmann, I. Schlichting, D. Pietschner, M. Barthelmess, G. Weidenspointner, J. Schulz, R. Neutze, F. R. Maia, M. Svenda, C. Reich, L. Lomb, G. J. Williams, A. Rudenko, O. Jonsson, M. J. Bogan, H. Graafsma, X. Wang, C. Bostedt, R. B. Doak, K. U. Kuhnel, S. Schorb, A. Barty, N. Coppola, J. D. Bozek, R. G. Sierra, D. Rupp, B. Erk, S. Boutet, G. Hauser, I. Grotjohann, D. P. DePonte, M. Adolph, G. Schaller, T. Gorkhover, R. L. Shoeman, F. Krasniqi, M. M. Seibert, H. Soltau, C. D. Schroter, L. Gumprecht, S. W. Epp, A. Rocker, N. Timneanu, J. Krzywinski, H. Gorke, B. Rudek, R. Andritschke, K. Nass, S. Marchesini, A. Aquila, J. Andreasson, D. Rolles, M. Bott, P. Holl, J. Ullrich, S. Bajt, F. Schopper, I. Andersson, C. Y. Hampton, L. Struder, G. Potdevin, T. A. White, A. V. Martin, D. Starodub, M. Liang, H. Hirsemann, C. Caleman, L. Foucar, S. Stern, A. Homke, N. Kimmel, J. Hajdu, R. Hartmann, Henry Chapman, Matthias Frank, Petra Fromme, Stefan Hau-Riege, James Holton, Mark S. Hunter, Mark Messerschmidt, Marius Schmidt, John Spence, Uwe Weierstall
X-ray crystallography provides the vast majority of macromolecular structures, but the success of the method relies on growing crystals of sufficient size. In conventional measurements, the …
https://bioxfel.org/resources/Femtosecond-X-ray-protein-nanocrystallography